【报告一】
报告题目：科研创新要永远挑战未知
报告时间：2017.03.16.10:00
报告地点：15楼会议室一
报告人：欧阳钟灿，中国科学院院士
报告人简介：
欧阳钟灿，男，中国科学院院士，中国科学院理论物理所研究员。 1968年清华大学自控系毕业，1981年获清华大学物理系固体物理专业硕士学位，1984年获光学专业理学博士学位。1985起入理论物理所工作，1997年当选中科院院士，曾任理论物理研究所所长，现任理论物理所学术委员会主任。1993年获海外华人物理学会亚州华裔物理学杰出成就奖，1994年获首届中国博士后“国氏奖”，1995年获中科院自然科学一等奖，1996年被国家人事部评为中青年有突出贡献专家，1999年获周培源奖及国家自然科学二等奖。目前主要从事液晶、生物膜理论、DNA生物大分子弹性性质及蛋白质折叠研究，此一研究方向是物理、化学、生物学的交叉领域。
【报告二】
报告题目：Dissipative Particle Dynamics Simulations on Protein-Membrane Interactions
报告时间：2017.03.16.10:40
报告时间：2017.03.16.10:40
报告地点：15楼会议室一
报告人：陈立翠 博士
报告摘要：我们采用粗粒化耗散粒子动力学模拟对蛋白和磷脂膜之间的相互作用进行研究。α-突触核蛋白是帕金森病的病理特征路易小体的主要成分，但其在磷脂膜上的构象一直存在争议。我们的模拟结果显示，α-突触核蛋白在膜上的构象是异质的，马鞍形螺旋构象和延展螺旋构象可以相互转换，但马鞍形构象是最优构象。α-突触核蛋白的聚集可造成膜结构的破裂，并最终导致细胞死亡。通过改变膜磷脂的成分和含量，我们发现磷脂膜的组成对α-突触核蛋白的构象有很大影响，而且溶血磷脂可促进蛋白的吸附和插膜，蛋白对溶血磷脂也有独特的亲和力。tBid蛋白是一种只含BH3结构域的促细胞凋亡蛋白，它可促进细胞色素c的释放，引起细胞凋亡，但关于此过程还没有一个明确的认识。我们的模拟结果显示，tBid蛋白可聚集形成含水通道的低聚体，此通道的结构是不规则的，尺寸也可大可小。
报告人简介：陈立翠，中国科学院物理研究所、软物质重点实验室、博士后。2008年毕业于北京科技大学，获应用化学学士学位；2014年毕业于北京师范大学，获物理化学博士学位。
目前已发表4篇SCI文章：
目前已发表4篇SCI文章：
1、How the Antimicrobial Peptides Kill Bacteria: Computational Physics Insights. Commun. Comput. Phys., 2012, 11, 709-725.
2、Effects of Antimicrobial Peptide Revealed by Simulations: Translocation, Pore Formation, Membrane Corrugation and Euler Buckling. Int. J. Mol. Sci., 2013, 14, 7932-7958.
3、Theoretical Insight into the Relationship between the Structures of Antimicrobial Peptides and Their Actions on Bacterial Membranes. J. Phys. Chem. B, 2015,119, 850-860.
4、Nanodomain Formation of Ganglioside GM1 in Lipid Membrane: Effects of Cholera Toxin-Mediated Cross-Linking. Langmuir, 2015, 31, 9105-9114.
